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書誌情報
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- 資料種別
- 記事
- 著者・編者
- 廣瀨 光了原田 二朗柏山 祐一郎民秋 均
- 並列タイトル等
- Elucidation of Substrate Specificity and Mechanism for BciC Enzymatic Reactions in the Biosynthetic Pathway of Self-Aggregative Bacteriochlorophylls in Light-Harvesting Antenna Systems
- タイトル（掲載誌）
- 成蹊大学理工学研究報告 = The journal of the Faculty of Science and Technology, Seikei University
- 巻号年月日等（掲載誌）
- 60(1・2):2023.12
- 掲載巻
- 60
- 掲載号
- 1・2
- 掲載ページ
- 1-6
- 掲載年月日（W3CDTF）
- 2023-12
- ISSN（掲載誌）
- 1880-2265
- ISSN-L（掲載誌）
- 1880-2265
- 出版事項（掲載誌）
- 武蔵野 : 成蹊大学理工学部 = Faculty of Science and Technology
- 出版地（国名コード）
- JP
- 本文の言語コード
- jpn
- NDLC
- 対象利用者
- 一般
- 所蔵機関
- 国立国会図書館
- 請求記号
- Z14-345
- 連携機関・データベース
- 国立国会図書館 : 国立国会図書館雑誌記事索引
- 書誌ID（NDLBibID）
- 033471277
- 整理区分コード
- 632
- 要約等
- Green photosynthetic bacteria, one of chlorophotosynthetic species, have the largest and most efficient light-harvesting antenna systems (chlorosomes). The core part of chlorosomes comprises special bacteriochlorophyll-c/d/e pigments, which self-aggregate to form large oligomers. In the biosynthetic pathway of these pigments, a BciC enzyme catalyzes the removal of C132-methoxycarbonyl group of chlorophyllide-a. The substrate specificities of in vitro BciC enzymatic reactions for the central metal and C132-alkoxycarbonyl group, and the reaction mechanism were elucidated in the molecular level. The BciC would bind to the central metal to form the stereospecific complex. Additionally, the cavity in the active site of the BciC was predicted to be smaller than molecular size of zinc chlorophyll derivative bearing a propyl-esterifying group. Most importantly, the BciC would catalyze two-step reaction via hydrolysis by E85/D180 and decarboxylation by H137.
- DOI
- 10.15018/00001464
- 記録形式（IMT）
- application/pdf
- 一次資料へのリンクURL
- fulltext
- オンライン閲覧公開範囲
- インターネット公開
- 掲載誌（NCID）
- AA1203510X
- 連携機関・データベース
- 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）
- 提供元機関・データベース
- 成蹊大学 : 成蹊大学学術情報リポジトリ
- 要約等
- Green photosynthetic bacteria, one of chlorophotosynthetic species, have the largest and most efficient light-harvesting antenna systems (chlorosomes). The core part of chlorosomes comprises special bacteriochlorophyll-c/d/e pigments, which self-aggregate to form large oligomers. In the biosynthetic pathway of these pigments, a BciC enzyme catalyzes the removal of C132-methoxycarbonyl group of chlorophyllide-a. The substrate specificities of in vitro BciC enzymatic reactions for the central metal and C132-alkoxycarbonyl group, and the reaction mechanism were elucidated in the molecular level. The BciC would bind to the central metal to form the stereospecific complex. Additionally, the cavity in the active site of the BciC was predicted to be smaller than molecular size of zinc chlorophyll derivative bearing a propyl-esterifying group. Most importantly, the BciC would catalyze two-step reaction via hydrolysis by E85/D180 and decarboxylation by H137.
- DOI
- 10.15018/00001464
- オンライン閲覧公開範囲
- インターネット公開
- 関連情報（URI）
- 連携機関・データベース
- 国立情報学研究所 : CiNii Research
- 提供元機関・データベース
- Japan Link Center学術機関リポジトリデータベース雑誌記事索引データベース
- 書誌ID（NDLBibID）
- 033471277