Identification of in vivo substrates of the chaperonin GroEL from Bacillus subtilis
デジタルデータあり（科学技術振興機構）
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書誌情報
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- 資料種別
- 記事
- 著者・編者
- Ayako EndoYasurou Kurusu
- タイトル（掲載誌）
- Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry
- 巻号年月日等（掲載誌）
- 71(4) (通号 811) 2007.4
- 掲載巻
- 71
- 掲載号
- 4
- 掲載通号
- 811
- 掲載ページ
- 1073～1077
- 掲載年月日（W3CDTF）
- 2007-04
- ISSN（掲載誌）
- 0916-8451
- ISSN-L（掲載誌）
- 0916-8451
- 出版事項（掲載誌）
- Tokyo : Japan Society for Bioscience
- 出版地（国名コード）
- JP
- 本文の言語コード
- eng
- NDLC
- 対象利用者
- 一般
- 所蔵機関
- 国立国会図書館
- 請求記号
- Z53-G223
- 連携機関・データベース
- 国立国会図書館 : 国立国会図書館雑誌記事索引
- 書誌ID（NDLBibID）
- 8715383
- 整理区分コード
- 632
- 要約等
- We investigated GroEL substrates from <I>Bacillus subtilis</I> 168 using the single-ring mutant of <I>B. subtilis</I> GroEL. We identified 28 candidates for GroEL substrates, of which Spo0B, Ald, Eno, SpoIIP, and FbaA were involved in spore formation, and Rnc, Tuf, Eno, Tsf, and FbaA were essential for <I>B. subtilis</I> growth. As observed at the protein level, the amount of SpoIIP interaction with GroEL increased at 3 h after initiation of sporulation.
- DOI
- 10.1271/bbb.60640
- オンライン閲覧公開範囲
- インターネット公開
- 連携機関・データベース
- 科学技術振興機構 : J-STAGE
- 要約等
- We investigated GroEL substrates from <I>Bacillus subtilis</I> 168 using the single-ring mutant of <I>B. subtilis</I> GroEL. We identified 28 candidates for GroEL substrates, of which Spo0B, Ald, Eno, SpoIIP, and FbaA were involved in spore formation, and Rnc, Tuf, Eno, Tsf, and FbaA were essential for <I>B. subtilis</I> growth. As observed at the protein level, the amount of SpoIIP interaction with GroEL increased at 3 h after initiation of sporulation.
- DOI
- 10.1271/bbb.60640
- 関連情報（URI）
- 参照
- In vivo client proteins of the chaperonin GroEL-GroES provide insight into the role of chaperones in protein evolutionDifference in the distribution pattern of substrate enzymes in the metabolic network of Escherichia coli, according to chaperonin requirement
- 参照
- Proteome-wide Analysis of Chaperonin-Dependent Protein Folding in Escherichia coliIdentification and characterization of the Bacillus subtilis spoIIP locusCrystal Structure of the Native Chaperonin Complex from Thermus thermophilus Revealed Unexpected Asymmetry at the cis-CavityHeat‐shock proteins during growth and sporulation of <i>Bacillus subtilis</i>In Vivo Observation of Polypeptide Flux through the Bacterial Chaperonin SystemMechanism of GroEL action: Productive release of polypeptide from a sequestered position under groesTrigger factor and DnaK cooperate in folding of newly synthesized proteinsFructose 1, 6-Bisphosphate Aldolases from Spores and Vegetative Cells of Bacillus subtilis PCI 219Residues in chaperonin GroEL required for polypeptide binding and releaseThe amino acid sequence of a <i>Bacillus subtilis</i> phosphoprotein that matches an orfY‐tsr coding sequenceEssential <i>Bacillus</i> <i>subtilis</i> genesThe crystal structure of the bacterial chaperonln GroEL at 2.8 ÅResidues in substrate proteins that interact with GroEL in the capture process are buried in the native stateA comprehensive two-dimensional map of cytosolic proteins ofBacillus subtilisThe crystal structure of the GroES co-chaperonin at 2.8 Å resolutionAnalysis of Secreted Proteins during Conidial Germination of<i>Aspergillus oryzae</i>RIB40DnaK Chaperone Machine and Trigger Factor are Only Partially Required for Normal Growth of<i>Bacillus subtilis</i>
- 連携機関・データベース
- 国立情報学研究所 : CiNii Research
- 提供元機関・データベース
- Japan Link Center雑誌記事索引データベースCrossrefCiNii ArticlesCrossrefCrossref
- 書誌ID（NDLBibID）
- 8715383
- NII論文ID
- 10027513989