How the human telomeric proteins TRF1 and TRF2 recognize telomeric DNA: a view from high‐resolution crystal structures
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書誌情報
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- 資料種別
- 記事
- 出版年月日等
- 2005-01-01
- 出版年（W3CDTF）
- 2005-01-01
- タイトル（掲載誌）
- The EMBO Reports
- 巻号年月日等（掲載誌）
- 6 1
- 掲載巻
- 6
- 掲載号
- 1
- 掲載ページ
- 39-45
- 掲載年月日（W3CDTF）
- 2005-01-01
- ISSN（掲載誌）
- 1469221X
- 出版事項（掲載誌）
- Springer Science and Business Media LLC
- 対象利用者
- 一般
- DOI
- 10.1038/sj.embor.7400314
- 作成日（W3CDTF）
- 2004-12-17
- 著作権情報
- https://www.springer.com/tdm
- 関連情報（URI）
- 参照
- The role of telomere binding molecules for normal and abnormal hematopoiesisStructure of the fission yeast S. pombe telomeric Tpz1-Poz1-Rap1 complexFission yeast telomere-binding protein Taz1 is a functional but not a structural counterpart of human TRF1 and TRF2Telomeric repeats act as nucleosome-disfavouring sequences in vivoHOT1 is a mammalian direct telomere repeat‐binding protein contributing to telomerase recruitmentA conserved motif within RAP1 has diversified roles in telomere protection and regulation in different organismsChemistry in human telomere biology: structure, function and targeting of telomere DNA/RNASolution structures of the trihelix DNA‐binding domains of the wild‐type and a phosphomimetic mutant of <i>Arabidopsis</i> GT‐1: Mechanism for an increase in DNA‐binding affinity through phosphorylation
- 連携機関・データベース
- 国立情報学研究所 : CiNii Research
- 提供元機関・データベース
- CrossrefCrossrefCrossrefCrossrefCrossrefCrossrefCrossrefCrossrefCrossref