Na-p-Amino salicylate(PAS)に依る蛋白質の変性に関する研究-1-
デジタルデータあり（科学技術振興機構）
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書誌情報
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- 資料種別
- 記事
- 著者・編者
- 船津 勝 他
- 著者標目
- タイトル（掲載誌）
- 日本農芸化学会誌 : 生命・食糧・環境
- 巻号年月日等（掲載誌）
- 30(5) 1956.05
- 掲載巻
- 30
- 掲載号
- 5
- 掲載ページ
- ????
- 掲載年月日（W3CDTF）
- 1956-05
- ISSN（掲載誌）
- 0002-1407
- ISSN-L（掲載誌）
- 0002-1407
- 出版事項（掲載誌）
- 東京 : 日本農芸化学会
- 出版地（国名コード）
- JP
- 本文の言語コード
- jpn
- NDLC
- 対象利用者
- 一般
- 所蔵機関
- 国立国会図書館
- 請求記号
- Z18-335
- 連携機関・データベース
- 国立国会図書館 : 国立国会図書館雑誌記事索引
- 書誌ID（NDLBibID）
- 10061376
- 整理区分コード
- 632
- 要約等
- For the purpose of the explanation of the mechanism of the denaturation of serumalbumin and hemoglobin by Na-<i>p</i>-aminosalicylate (PAS), we determined the sedimentation constants of proteins dispersed in PAS-phosphate solution.<br> The sedimentation constants of PAS treated proteins were smaller than that of the native, as indicated in the following table.<br> Sedimentation Constants of Proteins in 20%<br> PAS-Phosphate Solution at pH 7.8<br> S_??_ow•10<sup>13</sup><br> Serumalbumin Hemoglobin<br> Native 4.45 4.56<br> PAS-denatured 3.32 2.01<br> We concluded that such a phenomenon occured due to the denaturation of protein by PAS.PASによるserumalbumin及びhemoglobinの溶解作用機構を明らかにする為,先ずPAS溶液中の該蛋白質の沈降恒数を測定した.その結果両蛋白質共PASによつて沈降恒数が小となる事を認めた.この原因としてPASによる蛋白質分子の所謂unfoldの状態への変性を推論した.
- DOI
- 10.1271/nogeikagaku1924.30.5_252
- オンライン閲覧公開範囲
- インターネット公開
- 連携機関・データベース
- 科学技術振興機構 : J-STAGE
- 要約等
- PASによるserumalbumin及びhemoglobinの溶解作用機構を明らかにする為,先ずPAS溶液中の該蛋白質の沈降恒数を測定した.その結果両蛋白質共PASによつて沈降恒数が小となる事を認めた.この原因としてPASによる蛋白質分子の所謂unfoldの状態への変性を推論した.
- DOI
- 10.1271/nogeikagaku1924.30.5_252
- 連携機関・データベース
- 国立情報学研究所 : CiNii Research
- 提供元機関・データベース
- Japan Link Center雑誌記事索引データベースCrossrefCiNii Articles
- 書誌ID（NDLBibID）
- 10061376
- NII論文ID
- 130001215224