筋収縮カルシウム受容調節の分子機構と遺伝性機能障害(総説特集号 薬の作用機序と生体機能の分子的理解に向けて)

• 資料種別: 記事
• タイトル: 筋収縮カルシウム受容調節の分子機構と遺伝性機能障害
• 著者・編者: 大槻 磐男
• シリーズタイトル: 総説特集号 薬の作用機序と生体機能の分子的理解に向けて
• 著者標目: 大槻 磐男
• タイトル（掲載誌）: 日本薬理学雑誌 = Folia pharmacologica Japonica : くすりとからだ : ファーマコロジカ
• 巻号年月日等（掲載誌）: 118(3) (通号 602) 2001.9
• 掲載巻: 118
• 掲載号: 3
• 掲載通号: 602
• 掲載ページ: 147～158
• 掲載年月日（W3CDTF）: 2001-09
• ISSN（掲載誌）: 0015-5691
• ISSN-L（掲載誌）: 0015-5691
• 出版事項（掲載誌）: 東京 : 日本薬理学会
• 出版地（国名コード）: JP
• 本文の言語コード: jpn
• 件名標目: 筋収縮調節; トロポニン; トロポニン遺伝子異常; 家族性肥大型心筋症; regulation of striated muscle contraction; calcium ion; troponin; genetic disorder of troponin; familial hypertrophic cardiomyopathy
• NDLC: ZS51
• 対象利用者: 一般
• 所蔵機関: 国立国会図書館
• 請求記号: Z19-247
• 連携機関・データベース: 国立国会図書館 : 国立国会図書館雑誌記事索引; https://ndlsearch.ndl.go.jp
• 書誌ID（NDLBibID）: 5890582; http://id.ndl.go.jp/bib/5890582
• 整理区分コード: 632

• 要約等: Contraction of skeletal and cardiac muscles is regulated by Ca<SUP>2+</SUP> through a specific Ca<SUP>2+</SUP>-receptive protein, troponin, regularly distributed along the thin filaments. This protein consists of three different subunits, troponins C, I and T. In this article, studies on the structural and biochemical aspects of the molecular mechanisms of Ca<SUP>2+</SUP>-regulation were first reviewed with particular reference to the regulatory role of troponin T. Several properties of the isoforms of troponin from fast and slow skeletal and cardiac muscles were discussed, based on the findings obtained by the use of troponin-exchange techniques under physiological conditions. Recent findings on the functional consequence of mutations in human cardiac troponins T and I found in familial hypertrophic cardiomyopathy were also presented. The results clarified the increase in Ca<SUP>2+</SUP>-sensitivity of contraction to be the critical consequence due to this genetic disorder.; 横紋筋(骨格筋, 心筋)の収縮·弛緩の制御にはCa受容タンパク質トロポニンが関与している. このタンパクは筋肉の細いフィラメントに周期的に分布しており, 本来ミオシン·アクチンの収縮反応に抑制的に作用しているが, Caによって脱抑制され収縮反応が活性化される. トロポニンは3つの成分(トロポニンI·C·T)によって構成される複合タンパク質で, 抑制成分トロポニンIによる収縮抑制作用とCa結合成分トロポニンCを介しての脱抑制作用が制御作用の基本にある. そしてこの基本過程に最終的にCa依存性を与えるのがトロポミオシン結合成分トロポニンTである. 本稿ではトロポニンTの役割を中心に3成分相互作用, 分子配置そして最近判明した遺伝性機能障害などについて解説した.
• DOI: 10.1254/fpj.118.147
• オンライン閲覧公開範囲: インターネット公開
• 連携機関・データベース: 科学技術振興機構 : J-STAGE; http://www.jstage.jst.go.jp

• 要約等: 横紋筋(骨格筋, 心筋)の収縮·弛緩の制御にはCa受容タンパク質トロポニンが関与している. このタンパクは筋肉の細いフィラメントに周期的に分布しており, 本来ミオシン·アクチンの収縮反応に抑制的に作用しているが, Caによって脱抑制され収縮反応が活性化される. トロポニンは3つの成分(トロポニンI·C·T)によって構成される複合タンパク質で, 抑制成分トロポニンIによる収縮抑制作用とCa結合成分トロポニンCを介しての脱抑制作用が制御作用の基本にある. そしてこの基本過程に最終的にCa依存性を与えるのがトロポミオシン結合成分トロポニンTである. 本稿ではトロポニンTの役割を中心に3成分相互作用, 分子配置そして最近判明した遺伝性機能障害などについて解説した.
• DOI: 10.1254/fpj.118.147; https://doi.org/10.1254/fpj.118.147
• 関連情報（URI）: http://id.ndl.go.jp/bib/5890582; https://ndlsearch.ndl.go.jp/books/R000000004-I5890582; https://www.jstage.jst.go.jp/article/fpj/118/3/118_3_147/_pdf; https://search.jamas.or.jp/link/ui/2002072987
• 参照: Distribution of Troponin Components in the Thin Filament Studied by Immunoelectron Microscopy1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360011145198683776; Functional changes in troponin T by a splice donor site mutation that causes hypertrophic cardiomyopathy; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360011146145701376; Regulatory and Cytoskeletal Proteins of Vertebrate Skeletal Muscle; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360292620317253504; Chymotryptic Subfragments of Troponin T from Rabbit Skeletal Muscle. Interaction with Tropomyosin, Troponin I and Troponin C1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360292620922719104; Role of Troponin I Isoform Switching in Determining the pH Sensitivity of Ca2+ Regulation in Developing Rabbit Cardiac Muscle; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360292621442988800; A 26K Fragment of Troponin T from Rabbit Skeletal Muscle1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360574094990999296; Ca2+- and Sr2+-Sensitivity of the ATPase Activity of Rabbit Skeletal Myofibrils: Effect of the Complete Substitution of Troponin C with Cardiac Troponin C, Calmodulin, and Parvalbumins1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360574095612490752; Control of muscle contraction; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360855569692272768; Periodic Distribution of Troponin along the Thin Filament*; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360855571254441984; A New Protein Factor Promoting Aggregation of Tropomyosin; https://cir.nii.ac.jp/crid/1360861293922012160; Effect of removal and reconstitution of troponins C and I on the Ca²⁺‐activated tension development of single glycerinated rabbit skeletal muscle fibers; https://cir.nii.ac.jp/crid/1361137044326912384; Replacement of Troponin Components in Myofibrils1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1361699993796190336; Molecular arrangement of troponin-tropomyosin in the thin filament; https://cir.nii.ac.jp/crid/1361981470518218368; Effects of Troponin T Mutations in Familial Hypertrophic Cardiomyopathy on Regulatory Functions of Other Troponin Subunits; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362262943545751936; Localization of Troponin in Thin Filament and Tropomyosin Paracrystal*; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362262945460154496; Effect of Myosin Cross-Bridge Interaction with Actin on the Ca2+-Binding Properties of Troponin C in Fast Skeletal Myofibrils1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362544418396647040; Molecular Arrangement of Troponin-T in the Thin Filament1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362544420257280768; Effect of Arg145Gly Mutation in Human Cardiac Troponin I on the ATPase Activity of Cardiac Myofibrils; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362544420735001088; Ca²⁺-sensitizing effects of the mutations at Ile-79 and Arg-92 of troponin T in hypertrophic cardiomyopathy; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362825894541240064; Effects of Missense Mutations Phe110Ile and Glu244Asp in Human Cardiac Troponin T on Force Generation in Skinned Cardiac Muscle Fibers; https://cir.nii.ac.jp/crid/1362825896368838144; Functional Consequences of the Deletion Mutation lGlul6O in Human Cardiac Troponin T; https://cir.nii.ac.jp/crid/1363107370932937472; Functional Consequences of a Carboxyl Terminal Missense Mutation Arg278Cys in Human Cardiac Troponin T; https://cir.nii.ac.jp/crid/1363388845666804992; Ca2+ Binding to Skeletal Muscle Troponin C in Skeletal and Cardiac Myofibrils1; https://cir.nii.ac.jp/crid/1363670318691985280; Calcium and muscle contraction; https://cir.nii.ac.jp/crid/1363670319498778368; Roles of Troponin Isoforms in pH Dependence of Contraction in Rabbit Fast and Slow Skeletal and Cardiac Muscles.; https://cir.nii.ac.jp/crid/1390001204932104704
• 連携機関・データベース: 国立情報学研究所 : CiNii Research; https://cir.nii.ac.jp/
• 提供元機関・データベース: Japan Link Center; https://japanlinkcenter.org/top; 雑誌記事索引データベース; https://ndlsearch.ndl.go.jp; Crossref; https://www.crossref.org; PubMed; https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov; CiNii Articles
• 書誌ID（NDLBibID）: 5890582; http://id.ndl.go.jp/bib/5890582
• NII論文ID: 10007943287