Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity.

• 資料種別: 文書・図像類
• タイトル: Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity.
• 著者・編者: 南雲, 利之; 瀧, 景子; その他; 瀧 景子
• 著者標目: 南雲, 利之; 瀧, 景子; その他; 瀧 景子
• 出版年月日等: 2008-12-12
• 出版年（W3CDTF）: 2008-12-12
• 本文の言語コード: jpn
• 対象利用者: 一般
• 一般注記: 第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会 合同大会
• 連携機関・データベース: 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）; https://irdb.nii.ac.jp
• 提供元機関・データベース: 国立研究開発法人量子科学技術研究開発機構 : 量子科学技術研究開発機構 学術機関リポジトリ

• 要約等: ヒトp280蛋白質は進化的に保存されたZnフィンガードメインとSWI/SNFタイプのヘリカーゼドメインを持っており、クロマチン構造を介して遺伝子発現を制御すると考えられるが、その生化学的な機能は不明である。我々は今までに（１）p280のZnフィンガードメインがRINGフィンガーやPHDフィンガーと弱...