並列タイトル等インフルエンザ ウイルス ケツゴウセイ ペプチド ノ ネツ リキガクテキ インシ オ コウリョシタ ブンシ シンカ ト キノウ ヒョウカ
Infuruenza uirusu ketsugosei pepuchido no netsu rikigakuteki inshi o koryoshita bunshi shinka to kino hyoka
Molecular evolution and functional analysis of influenza virus-binding peptides
一般注記type:text
新型インフルエンザウイルス(IFV)の出現によるパンデミックの対策のために, ウイルスの検出手法の開発と感染阻害剤の開発について検討した。ファージディスプレイ法で得られたIFVのヘマグルチニン(HA)結合性ペプチドとHAとの相互作用の熱力学的パラメーターを等温滴定カロリメーターにより評価した。HAの糖鎖認識ポケットのサイズに適した5残基のペプチドは15残基のペプチドと同程度の水素結合で相互作用していることが示された。得られた5残基のペプチド配列ARLPRは, 多様な亜型に対して高い感染阻害活性を示した。さらに, ダイヤモンド電極表面に固定化することで, 高感度にIFVを検出することにも成功した。
For taking measures against pandemic by emerging of new strains of influenza virus (IFV), we carried out the development of virus detection method and infection inhibitor using IFV-binding peptides. IFV hemagglutinin (HA)-binding peptides were selected from a phage-displayed peptide library. Thermodynamic parameters for the interaction between peptides and HA were determined by isothermal titration calorimetry, and it was indicated that pentapeptides suitable for the size of the receptor-binding pocket in HA showed the similar enthalpy change with pentadecapeptides. The pentapeptide ARLPR showed high infection inhibition activity against major IFV subtypes. Furthermore, by the immobilization of the HA-binding peptides on diamond electrode, we could achieve highly sensitive detection of IFV.
研究種目 : 挑戦的萌芽研究
研究期間 : 2014～2015
課題番号 : 26560245
研究分野 : 生命科学
連携機関・データベース国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）