新規カルボキシペプチダーゼgp180の構造と機能

• 資料種別: 文書・図像類
• タイトル: 新規カルボキシペプチダーゼgp180の構造と機能
• 著者・編者: 黒木, 和之; Kuroki, Kazuyuki
• 著者標目: 黒木, 和之; Kuroki, Kazuyuki
• 出版事項: 金沢大学がん研究所
• 出版年月日等: 1997-03
• 出版年（W3CDTF）: 1997-03
• 並列タイトル等: Structure and Function of Novel Carboxypeptidase gp180
• タイトル（掲載誌）: 平成8(1996)年度 科学研究費補助金 基盤研究(C) 研究成果報告書 = 1996 Fiscal Year Final Research Report
• 巻号年月日等（掲載誌）: 1995-1996
• 掲載巻: 1995-1996
• 掲載ページ: 15p.-
• 本文の言語コード: jpn
• 件名標目: カルボキシペプチダーゼ; ダックB型肝炎ウィルス; ウィルスレセプター; Carboxypeptidase; Duck Hepatitis B Virus; Virus Receptor
• 対象利用者: 一般
• 一般注記: カルボキシペプチダーゼgp180は、DHBVエンベロープと結合する宿主の蛋白としてダック肝細胞から我々により初めて同定された。しかし、この酵素の本来の生体内での機能に関してはわかっていない。gp180の機能と構造について理解するため、我々は、まず、ヒトとマウスのgp180cDNAをクローニングし、その一次構造を解析、比較した。ダックgp180は、カルボキシペプチダーゼHのサイズの約3倍で、カルボキシペプチダーゼとホモロジーのある3個のドメインがN末端からC末端にかけて配列している。ヒトとマウスから得たgp180DNAは、各々1380および1377個のアミノ酸をコードしていた。ダックgp180同様、ヒトおよびマウスのgp180は、3個のカルボキシペプチダーゼドメインを持っていた。ヒトgp180とマウスgp180の全アミノ酸配列のホモロジーは、91%あり、また、マウスとダック間では、77%であった。各ドメインについても、種間の相同性は、同程度であった。ダックgp180は、ドメインAとBの触媒部位、Znおよび基質結合部位がよく保存されているのに対して、ドメインCでは失われている。このような特徴は、ヒトやマウスgp180にも共通していた。ドメインCには、酵素活性がないかもしれない。これらの結果から、gp180遺伝子は、これらの種の分化以前にタンデムに複製されたものと推定される。gp180の55アミノ酸からなる細胞質ドメインは、ヒトとマウスで100%、ダックとで95%と種間でたいへんよく保存されている。このドメインは、gp180の酵素活性あるいは細胞内局在性に重要な機能を担っているものと思われる。; Carboxypeptidase gp180 is a membrane-associated protein initially identified by us in duck hepatocytes on the basis of its ability to bind DHBV envelope proteins. However, we do not know the normal biological function of this enzyme in the uninfected host. To understand the nature of gp180, we have cloned human and mouse gp180 cDNAs and compared their amino acid sequences.Duck gp180 is about 3 times the size of carboxypeptidase H,but homologies to the basic carboxypeptidases can be found throughout the protein, in a fashion that indicates that gp180 is actually a head-to-tail array of carboxypeptidase homology domains.gp180 DNAs from human and mouse encode a protein of 1,380 and 1,377 amino acids, respectively. Similar to duck gp180, both human and mouse gp180 array three carboxypeptidase domains. The overall identity of human gp180 is 91% with mouse gp180, and that of mouse gp180 is 77% with duck gp180. The identities of domains A,B and C between these species are similar. Both domains A and B of them have conserved the residues known to reside at the carboxypeptidase catalytic center as well as the residues involved in zinc and substrate binding. On the other hand, domain C of them lacks these conserved residues. Domain C may be lost carboxypeptidase activity. These suggest that the gene for gp180 may have evolved by tandem duplication of ancestral carboxypeptidase coding sequence before the evolution of these species. We note that cytoplasmic domain of human gp180 displays amino acid sequence identities of 100 and 95% with mouse and duck gp180, respectively. This highly conserved cytoplasmic domain may play an important role in the function and/or cellular localization of gp180.; 研究課題/領域番号:07680679, 研究期間(年度):1995-1996; 出典：「新規カルボキシペプチダーゼgp180の構造と機能」研究成果報告書 課題番号07680679 (KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）) 本文データは著者版報告書より作成
• DOI: 10.24517/00049899
• 一次資料へのリンクURL: https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=43557&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
• オンライン閲覧公開範囲: 限定公開
• 著作権情報: CC BY-NC-ND
• 関連情報: https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=20178122; https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-07680679/; https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-07680679/076806791996kenkyu_seika_hokoku_gaiyo/
• 連携機関・データベース: 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）; https://irdb.nii.ac.jp
• 提供元機関・データベース: 金沢大学 : 金沢大学学術情報リポジトリKURA