並列タイトル等Video imaging by high speed atomic force microscopy of collagenase movement on collagen fibrils
タイトル（掲載誌）平成26(2014)年度 科学研究費補助金 若手研究(B) 研究成果報告書 = 2014 Fiscal Year Final Research Report
一般注記金沢大学新学術創成研究機構, ナノ生命科学研究所
コラーゲン分解酵素の反応触媒メカニズムを明らかにすることを目的として、当該酵素が反応中にコラーゲンの高次構造の中でどのような挙動を示すかを観察し、挙動を解析した。本研究では、コラーゲン分解酵素の挙動とコラーゲン高次構造を同時に観察することが極めて有効であるため、高速原子間力顕微鏡を用いて観察した。細菌型コラゲナーゼがコラーゲン特有の高次構造によって活性が制御される様子、コラゲナーゼ分子がコラーゲンのカルボキシル末端からアミノ末端へ一方向に運動する様子を録画することに成功した。この運動がコラーゲン分解活性と固く共役していることを明らかにした。
To reveal the mechanism by which collagenases degrade collagen fibrils, we observed and analyzed the collagenase movement on the collagen quaternary structure. High-speed atomic force microscopy, which allows simultaneous observation of the enzyme movement and the substrate structure, is effective for achieving the goal of this study. We observed and analyzed the collagenase behavior Our results clearly visualized that bacterial collagenases bind on and degrade from the lateral edge of collagen fibrils and that hierarchical structure of collagen prevents collagenase molecules from engaging in collagenolytic reactions. In addition, we also demonstrated that the bacterial collagenase molecules move on collagen fibrils from the amino- to the carboxyl terminus of collagen molecules, depending on their activities.
研究課題/領域番号:25870262, 研究期間(年度):2013-04-01 - 2015-03-31
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