並列タイトル等Video-imaging of amyloid disaggregase, Hsp104, on amyloid fibrils
タイトル(掲載誌)平成30(2018)年度 科学研究費補助金 若手研究(B) 研究成果報告書 = 2018 Fiscal Year Final Research Report
一般注記金沢大学ナノ生命科学研究所
酵母Hsp104は唯一、不溶性のアミロイド線維を脱凝集が可能な酵素で、構造の異なるアミロイド線維に対して幅広く脱凝集活性を示すが、幅広い基質特異性を示す仕組みの詳細は不明であった。この解明のため、本研究は、高速原子間力顕微鏡(高速AFM)を用いて、脱凝集反応における線維及びHsp104の構造動態の撮影を試みた。結果、Hsp104の脱凝集活性を高速AFM観察で特定はできなかったが、基質として調製したアミロイドタンパクXの凝集過程における構造動態の観察に成功した。
Yeast Hsp104 has been known to be the disaggregase which disaggregates various insoluble amyloid fibrils with different fibril structures. The mechanism of this diverse substrate specificity, however, has been unclarified. In this study, we tried to observe structural dynamics of individual Hsp104 and amyloid fibrils on amyloid disaggregase reaction, using high-speed atomic force microscopy (HS-AFM). We observed structural dynamics of amyloidogenic protein X aggregation into fibrils while we have not been able to characterize the disaggregation events on HS-AFM movies.
研究課題/領域番号:16K18524, 研究期間(年度):2016-04-01 – 2019-03-31
出典:研究課題「高速AFMによるアミロイド脱凝集酵素Hsp104の分子動態の解明」課題番号16K18524(KAKEN:科学研究費助成事業データベース(国立情報学研究所)) (https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-16K18524/16K18524seika/)を加工して作成
一次資料へのリンクURLhttps://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=52296&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
関連情報https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=00532821
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-16K18524/
https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-16K18524/16K18524seika/
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