並列タイトル等The elucidation of Abeta aggregation mechanism using high-speed atomic force microscopy
タイトル（掲載誌）平成28(2016)年度 科学研究費補助金 基盤研究(C) 研究成果報告書 = 2016 Fiscal Year Final Research Report
一般注記昭和大学 / 金沢大学附属病院
アミロイドβタンパク質（Aβ）の線維への凝集は、アルツハイマー病に関与する。 我々は、高速原子間力顕微鏡を使用してAβ1-42による線維形成過程を調べた。 その結果、Aβ1-42は2つの異なる線維形成様式を示し、一方は直線型線維を形成し、他方は螺旋型線維を形成する。 各線維は初期の線維構造に依存するが、ある線維様式から別の様式への切り替えが時々観察され、線維末端構造が2つの様式間で変動したことがを示唆された。 このスイッチング現象は、緩衝塩組成によって影響された。 我々の知見は、線維形成後に線維構造の多型が起こり、環境条件の変化によって影響を受けることを示している。
Aggregation of amyloid β-protein (Aβ) into insoluble amyloid fibrils is implicated in Alzheimer's disease (AD). The elucidation of the structural features and assembly kinetics of Aβ has been an area of intense study. We performed high-speed atomic force microscopy (HS-AFM) studies of fibril formation and elongation by Aβ1-42. Our data demonstrate two different growth modes of Aβ1-42, one producing straight fibrils and the other producing spiral fibrils. Each mode depends on initial fibril nucleus structure, but switching from one growth mode to another was occasionally observed, suggesting that fibril end structure fluctuated between the two growth modes. This switching phenomenon was affected by buffer salt composition. Our findings indicate that polymorphism in fibril structure can occur after fibril nucleation and is affected by relatively modest changes in environmental conditions.
研究課題/領域番号:26461266, 研究期間(年度):2014-04-01 – 2017-03-31
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