並列タイトル等Study on transmission of Abeta aggregates and its prevention
タイトル(掲載誌)令和2(2020)年度 科学研究費補助金 基盤研究(B) 研究成果報告書 = 2020 Fiscal Year Final Research Report
一般注記金沢大学医薬保健研究域医学系
チオフラビンT(ThT)分析及び高速原子間力顕微鏡観察によりオートクレーブ(AC)はアミロイドβ蛋白(Aβ)凝集体のseeding効果を低下させることを明らかにした。高温、長時間またはAβ凝集体濃度が低い条件でACした場合にAβ凝集体のseeding効果は低下しやすく、同じAC条件ではAβ40凝集体のseeding効果はAβ42凝集体のそれよりも低下しやすかった。ThT分析、円偏光二色性スペクトル測定及び電子顕微鏡の結果より、ACはAβ凝集体に含まれるβシート構造を減少させ、線維長を短縮させることを解明した。一方、γ線照射はAβ凝集体のseeding効果や構造には影響を与えなかった。
Studies with thioflavin T (ThT) assays and high-speed atomic force microscopy revealed that seeding effect of amyloid β-protein (Aβ) aggregates was inactivated by autoclave (AC), depending on different temperatures, exposure times, and concentrations of Aβ aggregates at the treatment with AC. Seeding activity of Aβ40 aggregates was more easily inactivated by AC at the same conditions compared to that of Aβ42 aggregates. Results of ThT fluorescence and circular dichroism spectral patterns of autoclaved Aβ aggregates indicated that AC reduced β-sheet-rich structures in Aβ aggregates. Electron microscopy images demonstrated that lengths of autoclaved Aβ aggregates with fibril-like structures was significantly shorter than those of non-treated ones. Gamma-ray irradiation for Aβ aggregates did not inactivate Aβ seeding effect or induce structural changes of Aβ aggregates significantly.
研究課題/領域番号:17H04194, 研究期間(年度):2017-04-01 - 2021-03-31
出典:「Aβ凝集体の個体間伝播とその防御に関する研究」研究成果報告書 課題番号17H04194(KAKEN:科学研究費助成事業データベース(国立情報学研究所)) (https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-17H04194/17H04194seika/)を加工して作成
関連情報https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=80191336
https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-17H04194/
https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-17H04194/17H04194seika/
連携機関・データベース国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース(IRDB)(機関リポジトリ)