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博士論文
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DOI[info:doi/10.1016/j.bbrc.2021.12.099]のデータに遷移します
Roles of the SUMO-related enzymes, PIAS1, PIAS4, and RNF4, in DNA double-strand break repair by homologous recombination
- 国立国会図書館永続的識別子
- info:ndljp/pid/12296390
- 資料種別
- 博士論文
- 著者
- HAN, MOE MOE
- 出版者
- Elsevier Inc.
- 出版年
- 2022-03-18
- 資料形態
- デジタル
- ページ数・大きさ等
- -
- 授与大学名・学位
- Nagasaki University (長崎大学),博士(医学)
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資料に関する注記
一般注記:
- Post-translational modification of proteins by small ubiquitin-like modifier (SUMO) is known to be involved in a variety of cellular events. This modi...
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書誌情報
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デジタル
- 資料種別
- 博士論文
- ISSN
- 0006-291X
- 巻次・部編番号
- 591
- 著者・編者
- HAN, MOE MOE
- 著者標目
- 出版事項
- 出版年月日等
- 2022-03-18
- 出版年(W3CDTF)
- 2022-03-18
- 並列タイトル等
- SUMO関連酵素PIAS1、PIAS4及びRNF4のDNA二本鎖切断相同組換え修復における役割
- タイトル(掲載誌)
- Biochemical and Biophysical Research Communications
- 授与機関名
- Nagasaki University (長崎大学)
- 授与年月日
- 2022-03-18
- 授与年月日(W3CDTF)
- 2022-03-18
- 報告番号
- 甲医歯薬第1445号
- 学位
- 博士(医学)
- 博論授与番号
- 甲医歯薬第1445号
- 本文の言語コード
- eng
- 対象利用者
- 一般
- 一般注記
- Post-translational modification of proteins by small ubiquitin-like modifier (SUMO) is known to be involved in a variety of cellular events. This modification, called SUMOylation, is carried out by the E1 activating enzyme, the E2 conjugating enzyme, and multiple E3 ligases. Previous studies have demonstrated that the SUMO E3 ligases, protein inhibitors of activated STAT 1 (PIAS1) and 4 (PIAS4), and the SUMO-targeted ubiquitin ligase, RING finger protein 4 (RNF4), play important roles in the repair of DNA double-strand breaks (DSBs). However, the mechanism by which these SUMO-related enzymes promote DSB repair is still poorly understood. In the present study, we focused on homologous recombination (HR), the most accurate DSB repair pathway, and aimed to elucidate the mechanism by which PIAS1, PIAS4, and RNF4 promote HR. In γ-ray-irradiated normal human fibroblasts, DSB end resection and RAD51 loading, the two essential steps of HR, were significantly impaired by small interfering RNA (siRNA)-mediated depletion of PIAS1, PIAS4, or RNF4. The recruitment of BRCA1, a major HR factor, to DSB sites was reduced in cells depleted of these SUMO-related enzymes. Consistent with the role of BRCA1 in counteracting the p53-binding protein 1 (53BP1)-mediated resection blockade, 53BP1 depletion rescued the reduced resection and RAD51 loading in the cells depleted of PIAS1, PIAS4, or RNF4. Moreover, Rap1-interacting factor 1 (RIF1), a resection inhibitor downstream of 53BP1, became more abundant at DSBs when PIAS1, PIAS4, RNF4, or BRCA1 was depleted. Importantly, the concomitant depletion of BRCA1 with either one of the SUMO-related enzymes did not further increase RIF1 at DSBs, when compared to single depletion of BRCA1. Collectively, these results suggest that PIAS1, PIAS4, RNF4, and BRCA1 work epistatically to counteract 53BP1/RIF1-mediated resection blockade, thereby promoting resection.長崎大学学位論文 学位記番号:博(医歯薬)甲第1445号 学位授与年月日:令和4年3月18日Author: Moe Moe Han, Miyako Hirakawa, Motohiro Yamauchi, Naoki MatsudaCitation: Biochemical and Biophysical Research Communications, 591, pp. 95-101; 2022identifier:Nagasaki University (長崎大学), 博士(医学) (2022-03-18)http://hdl.handle.net/10069/00041448
- DOI
- info:doi/10.1016/j.bbrc.2021.12.099
- 国立国会図書館永続的識別子
- info:ndljp/pid/12296390
- コレクション(共通)
- コレクション(障害者向け資料:レベル1)
- コレクション(個別)
- 国立国会図書館デジタルコレクション > デジタル化資料 > 博士論文
- 収集根拠
- 博士論文(自動収集)
- 受理日(W3CDTF)
- 2022-06-05T18:01:14+09:00
- 作成日(W3CDTF)
- 2022-05-27
- 記録形式(IMT)
- PDF
- オンライン閲覧公開範囲
- 国立国会図書館内限定公開
- デジタル化資料送信
- 図書館・個人送信対象外
- 遠隔複写可否(NDL)
- 可
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