アンモニア酸化細菌のマルチヘム蛋白質の構造生物学

• Material Type: 文書・図像類
• Title: アンモニア酸化細菌のマルチヘム蛋白質の構造生物学
• Author/Editor: 福森, 義宏; Fukumori, Yoshihiro
• Author Heading: 福森, 義宏; Fukumori, Yoshihiro
• Publication, Distribution, etc.: 金沢大学理学部
• Publication Date: 1999-03-01
• Publication Date (W3CDTF): 1999-03-01
• Alternative Title: Structural Biology of multi-heme protein from ammonia oxidizing bacterium
• Periodical title: 平成10(1998)年度 科学研究費補助金 基盤研究(C) 研究成果報告書 = 1998 Fiscal Year Final Research Report
• No. or year of volume/issue: 1997-1998
• Volume: 1997-1998
• Pages: 6p.-
• Text Language Code: jpn
• Subject Heading: 呼吸酵素; シトクロム; ヘム; アンモニア; ヒドロキシルアミン; ニトロソモナス; 硝化; 呼吸鎖; respiratory proteins; cytochrome; heme; ammonia; hydroxylamine; Nitrosomonas; nitrification; respiratory chain
• Target Audience: 一般
• Note (General): (1)チトクロムc-554とチトクロムc-552のX線結晶構造解析 一般に、蛋白質の立体構造の解明は、その分子量でなく結晶の性質に依存する。私たちが解明したヒドロキシルアミン酸化還元酵素の分子量は約210,000であるが、分子量約26,000のチトクロムc-554と分子量約12,000のチトクロムc-552については結晶が得られているのみで、分子構造は明らかとなっていない。そこで、本年度は両チトクロムcの結晶化を検討した。その結果、チトクロムc-552についてはアモルファス沈澱を得ることができたが、チトクロムc-554については、全く結晶を得ることができなかった。 (2)マルチヘム蛋白質分子内及び分子間電子伝達機構の解明 ヒドロキシルアミン酸化還元酵素の反応機構に関してはヒドロキシルアミンが“NOH"を中間体として、亜硝酸に酸化されるモデルが一般に受け入れられている。すなわち、2回の2電子酸化反応が酵素分子内で迅速に進行することがきわめて重要であると考えられる。しかしながら、酵素分子に含まれる電子伝達成分は全てヘムであり、1電子伝達体である。一方、その電子受容体であるチトクロムc-554もヘムcを4分子持つマルチヘム蛋白質である。本年度は、立体構造の情報に基づきヒドロキシルアミン酸化還元酵素の電子伝達機構を明らかにすることを試みた。その結果、酵素1分子内にある8個のヘムは、ヘムクラスターを形成しており、3ヘムクラスターが1個、2ヘムクラスターが2個および1ヘムが1個という形で分子内に分布していた。とくに、3ヘムクラスター内の1つのヘムは基質結合部位であることから、分子内では3ヘムクラスター→2ヘムクラスター→2ヘムクラスターの2電子伝達がすみやかに進行するヘム配置が保持されていることが明らかになった。; (1)Crystalographic studies on cytochrome c-554 and cytochrome c-552.We investigated the conditions for cyrstallization of cytochrome c-554 and c-552. Although the amorphous precipitates were obtained from cytochrome c-552 preparation, no crystals could not be prepared from cytochrome c-554.(2)Mechanism of intra- and inter-electron transfers in the multi-heme protein.It is generally accepted that the "NOH" is produced as an intermediate in the oxidation of hydroxylamine to nitrite by the hydroxylamine oxidoreductase. This strongly suggest that the two steps of two-electron transfer in the molecule is precisely occurred. However, the hydroxylamine oxidoreductase has only hemes c as prosthetic groups in the molecule which is one electron transfer component. In 1998, we tried to elucidate the molecular mechanism of electron transfer in the hydroxylamine oxidoreductase on the basis of the crystal structure. We found that the enzyme is a trimer and each monomer has 8 hemes c in the molecule, indicating that the enzyme has totally 24 hemes c in the molecule. The hemes are aligned to form a ring as heme-cluster in the molecule. One is triple heme-cluster which is composed to be a substrate-binding heme c, P460, and two hemes c. Another is double heme-cluster. The monomer has one triple-heme cluster, two double heme-clusters and one heme c in the molecule, suggesting that the electron transfer is triple-heme cluster * double heme-cluster * double heme-cluster. The characteristic heme arrangement has been elucidated in the present study.; 研究課題/領域番号:09660076, 研究期間(年度):1997–1998; 出典：「アンモニア酸化細菌のマルチヘム蛋白質の構造生物学」研究成果報告書 課題番号09660076 (KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）) 本文データは著者版報告書より作成
• DOI: 10.24517/00034855
• Source: https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=34868&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
• Access Restrictions: 限定公開
• Rights (production): CC BY-NC-ND
• Related Material: https://kaken.nii.ac.jp/search/?qm=60135655; https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-09660076/; https://kaken.nii.ac.jp/report/KAKENHI-PROJECT-09660076/096600761998kenkyu_seika_hokoku_gaiyo/
• Data Provider (Database): 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）; https://irdb.nii.ac.jp
• Original Data Provider (Database): 金沢大学 : 金沢大学学術情報リポジトリKURA