血色素の分光学: 共鳴ラマン分光と蛍光ラベルエフェクターによる協同作用の研究

Material type: 文書・図像類

Author: 米山, 良昌ほか

Publisher: 金沢大学医学部

Publication date: 1987-03-01

Material Format: Digital

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Note (General)：: 血色素(Hb)の協同的酸素結合の立体化学的機構のあらましについては比較的よく実証されてきた。しかし、酸素親和性の調節機構やR→T四次構造変化のトリが一機構については、未だに論争があり、実験的にも証明されていないことが多い。そこで、我々は【α_1】【β_2】サブユニット界面にアミノ酸置換の起った異常H...

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Material Type: 文書・図像類
Title: 血色素の分光学: 共鳴ラマン分光と蛍光ラベルエフェクターによる協同作用の研究
Author/Editor: 米山, 良昌
馬渡, 一浩
松川, 茂
Yoneyama, Yoshimasa
Mawatari, Kazuhiro
Matsukawa, Shigeru
Author Heading: 米山, 良昌
馬渡, 一浩
松川, 茂
Yoneyama, Yoshimasa
Mawatari, Kazuhiro
Matsukawa, Shigeru
Publication, Distribution, etc.: 金沢大学医学部
Publication Date: 1987-03-01
Publication Date (W3CDTF): 1987-03-01
Alternative Title: Studies on Hemoglobin Cooperativity with the Aid of Resonance Raman Spectroscopy and Fluorescence-Labelled Allosteric Effectors
Periodical title: 昭和61(1986)年度科学研究費補助金一般研究(C) 研究成果報告書 = 1986 Fiscal Year Final Research Report Summary
No. or year of volume/issue: 1985-1986
Volume: 1985-1986
Pages: 23p.-
Text Language Code: jpn
Subject Heading: 血色素
ヘモグロビン
酸素親和性
協同作用
共鳴ラマン
蛍光ラベル
エフェクター
Hemoglobin
Oxygen affinity
Cooperativity
Resonance Raman
Iron-Histidine bond
Target Audience: 一般
Note (General): 血色素(Hb)の協同的酸素結合の立体化学的機構のあらましについては比較的よく実証されてきた。しかし、酸素親和性の調節機構やR→T四次構造変化のトリが一機構については、未だに論争があり、実験的にも証明されていないことが多い。そこで、我々は【α_1】【β_2】サブユニット界面にアミノ酸置換の起った異常Hbを用いた。これらの異常Hbはこの界面の相互作用の不完全さ故に、様々な程度の機能異常を示すことが期待される。従って、異常Hbの機能と構造の違いとを比較・検討することにより、酸素親和性の調節機構や四次構造変化の引き金となる構造因子が明らかになると考えられる。そこで、まず、正常及び異常Hbの酸素平衡曲線を種々の条件下で測定し、アロステリック・パラメータを決定した。次に、ヘム近傍の構造については共鳴ラマン分光法で、アロステリック・エフェクター結合部位の構造は蛍光ラベル・エフェクターを用いて検討し、以下の結果が得られた。 1)R状態の酸素解離定数はHbの種類によらず、ほぼ一定であったが、T状態の酸素解離定数(【K_T】)は異常Hbの種類により大きく異っていた。このことは、異常Hbの機能異常はデオキシ型T構造の多様性にあることを示唆している。 2)異常Hbのヘム鉄-近位ヒスチジン結合の伸縮振動に由来するラマン線のみが、測定条件や機能異常の程度に対応して変化した。しかも、この振動数変化は異常Hbの【K_T】の違いと相関した。 3)蛍光ラベル-有機リン酸や平衡ゲルロ過法の結果から予想に反して、異常Hbの有機リン酸(アロステリック・エフェクター)の結合部位の構造は正常Hbとよく似ていることがわかった。以上の結果から、異常Hbの機能異常の原因は、デオキシ型T構造の酸素親和性の多様性にあること、又、この酸素親和性を調節する構造因子の1つが、ヘム鉄と近位ヒスチジン間の結合の強さであることが、今回の研究より明らかとなった。
The outline of the stereochemical mechanism of the cooperative oxygen binding of hemoglobin (Hb) has been well documented. However, the modulation mechanism of oxygen affinity and the trigger mechanism for the R-T structural transition remain unproven experimentally. To resolve these problems we have been investigated the structural and functional relationships of abnormal Hbs with an amino acid substitution at the <(alpha)_1(beta)_2> contact. The aim of this study is to point out the structural element(s) essential for allosteric oxygen binding by comparing the structural alterations with functional ones of various abnormal Hbs.Analysis of Oxygen equilibrium curves for normal and abnormal Hbs in terms of the two-state allosteric model suggested that the abnormal allosteric oxygen binding of Hb is due to altered molecular properties of the deoxy-T state. To clarify the molecular basis of this situation, the resonance Raman spectra in the low-frequency region of deoxy Hbs and the binding of fluorescence-labelled allosteric effector (MANT-ATP) to deoxy Hbs were examined.The high-affinity deoxy Hb gave the Fe-His stretching Raman line at 220-220 <cm^(-1)> similar to that of the isolated chains, while the low-affinity one gave the Raman line at 214-216 <cm^(-1)> . However, deoxy Hbs with intermediate levels of oxygen affinity unexpectedly exhibited the Raman line at intermediate frequencies. Furthermore, this varied frequencies of Fe-His stretching Raman lines for various Hbs was found to correlate well with varied oxygen affinities of deoxy-T state. In contrast, the MANT-ATP binding experiments showed that the stucture of the organic phosphate binding site of abnormal Hbs is almost identical to that of Hb A.Based on the above results, we concluded that the Fe-His bond presumably comprises an important part of the regulation mechanism for hemoglobin oxygen affinity and quaternary structural changes.
研究課題/領域番号:60480134, 研究期間(年度):1985–1986
出典：「血色素の分光学: 共鳴ラマン分光と蛍光ラベルエフェクターによる協同作用の研究」研究成果報告書　課題番号60480134 (KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所）)　　　本文データは著者版報告書より作成
DOI: 10.24517/00034924
Source: https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=34937&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=34937&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
Access Restrictions: 限定公開
Rights (production): CC BY-NC-ND
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https://kaken.nii.ac.jp/grant/KAKENHI-PROJECT-60480134/
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Data Provider (Database): 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）
https://irdb.nii.ac.jp
Original Data Provider (Database): 金沢大学 : 金沢大学学術情報リポジトリKURA