マルチ銅オキシダーゼによる酸素還元機構の解明と機能改変体の電極触媒としての利用

Material type: 文書・図像類

Author: 櫻井, 武ほか

Publisher: -

Publication date: 2017-06-16

Material Format: Digital

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Note (General)：: 金沢大学国際基幹教育院GS教育系マルチ銅オキシダーゼによる酸素の４電子還元が共通した反応機構で進行することをCueO及びビリルビンオキシダーゼのタイプI銅配位子並びにプロトン輸送に関与するアミノ酸への変異導入によって明らかにした。この時、三核銅部位の外圏に配置されたアミノ酸が電子供与体として機能しな...

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Material Type: 文書・図像類
Title: マルチ銅オキシダーゼによる酸素還元機構の解明と機能改変体の電極触媒としての利用
Author/Editor: 櫻井, 武
Sakurai, Takeshi
Author Heading: 櫻井, 武
Sakurai, Takeshi
Publication Date: 2017-06-16
Publication Date (W3CDTF): 2017-06-16
Alternative Title: Study on Dioxygen Reduction Mechanism by Multicopper Oxidases and Application of Function Modulated Mutants as Electorode Catalyst
Periodical title: 平成28(2016)年度科学研究費補助金基盤研究(B) 研究成果報告書 = 2016 Fiscal Year Final Research Report
No. or year of volume/issue: 2014-04-01 - 2017-03-31
Volume: 2014-04-01 - 2017-03-31
Pages: 5p.-
Text Language Code: jpn
Subject Heading: マルチ銅オキシダーゼ
酸素４電子還元
機能改変
電極触媒
CueO
ビリルビンオキシダーゼ
Target Audience: 一般
Note (General): 金沢大学国際基幹教育院GS教育系
マルチ銅オキシダーゼによる酸素の４電子還元が共通した反応機構で進行することをCueO及びビリルビンオキシダーゼのタイプI銅配位子並びにプロトン輸送に関与するアミノ酸への変異導入によって明らかにした。この時、三核銅部位の外圏に配置されたアミノ酸が電子供与体として機能しないことがわかった。酸素還元過程の詳細をさらに詳しく解明するため中性子回折を行うことを計画し、重水中でCeuOを結晶化した。また、緩衝液起源の酢酸イオンがタイプII銅に結合することを見出した。さらに、タイプI銅の外圏部の改変により酵素活性を高め、なおかつ、優れた電極応答を実現し、生物燃料電池の電極触媒としての利用の道を開いた。
Studies on the three-domain multicopper oxidases such as CueO and bilirubin oxidase by the mutations at the type I copper ligand and/or the acidic amino acid located in the proton transport pathway revealed that the four-electron reduction of dioxygen proceeds according to a common reaction pathway. Amino acids located in the outer-sphere of the trinuclear copper center were found not to play a role as the fourth electron donor. From the finding that an acetate ion from buffer solution was bound to type II copper, it was found that this exogenous anion reaches deep inside protein molecule and enhances enzymatic activities. Further, we performed crystallization of CueO in heavy water for neutral diffraction to reveal the reaction mechanism. We also succeeded in enhancing enzymatic activities by performing mutations at the amino acids located in the outer-coordination spheres of type I copper and obtained excellent electrochemical responses suitable as cathodic enzyme for biofuel cell.
研究課題/領域番号:26288076, 研究期間(年度):2014-04-01 - 2017-03-31
DOI: 10.24517/00056666
Source: https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=50357&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=50357&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
Access Restrictions: 限定公開
Rights (production): CC BY-NC-ND
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Data Provider (Database): 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）
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Original Data Provider (Database): 金沢大学 : 金沢大学学術情報リポジトリKURA