酵素基質複合体の構造ダイナミクス解析に基づく反応方向制御機構の解明

Material type: 文書・図像類

Author: 瀬尾, 悌介ほか

Publisher: -

Publication date: 2020-07-09

Material Format: Digital

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Note (General)：: 金沢大学理工研究域物質化学系Ferredoxin-NAD(P)+酸化還元酵素(FNR)の反応方向制御の詳細を，異なる方向性を示すFNRを用いた速度論的・構造学的解析に基づく比較研究により解明することを目指した．FNRのNADP+/Hとの反応では，方向性の異なるFNR間で還元型FADのコンホメーション...

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Material Type: 文書・図像類
Title: 酵素基質複合体の構造ダイナミクス解析に基づく反応方向制御機構の解明
Author/Editor: 瀬尾, 悌介
Seo, Daisuke
Author Heading: 瀬尾, 悌介
Seo, Daisuke
Publication Date: 2020-07-09
Publication Date (W3CDTF): 2020-07-09
Alternative Title: Investigation into the regulation of the directionality of the reversible redox reaction induced by a conformational dynamics of the enzyme-substrate complex
Periodical title: 令和1(2019)年度科学研究費補助金基盤研究(C) 研究成果報告書 = 2019 Fiscal Year Final Research Report
No. or year of volume/issue: 2017-04-01 – 2020-03-31
Volume: 2017-04-01 – 2020-03-31
Pages: 10p.-
Text Language Code: jpn
Subject Heading: フラボ酵素
フェレドキシン
酸化還元反応
酵素反応速度論
フラビン
NADPH
NADH
Structural biochemistry
Target Audience: 一般
Note (General): 金沢大学理工研究域物質化学系
Ferredoxin-NAD(P)+酸化還元酵素(FNR)の反応方向制御の詳細を，異なる方向性を示すFNRを用いた速度論的・構造学的解析に基づく比較研究により解明することを目指した．FNRのNADP+/Hとの反応では，方向性の異なるFNR間で還元型FADのコンホメーションとNADP+還元反応の律速段階が異なることから，還元型FADとアミノ酸残基の相互作用が方向制御に重要であると推察された．またC末端部変異体の反応の解析から，C末端部が他のドメインとの相互作用を通して中間体構造を安定化し，NADP+/HとFNR間のヒドリド転移速度や酸化還元平衡を最適化して方向制御に寄与することが判明した．
The redox reaction catalyzed by FNR is thermodynamically reversible. But under the physiological conditions the direction is optimized toward either NAD(P)+ reduction or NAD(P)H oxidation. This research aims to reveal the regulative mechanism of the directionality of the reversible redox reaction in the context of structure-function relation based on kinetic and structure analyses approaches. Kinetic analyses of the reactions between bacterial FNRs and NADP+/H revealed that the difference in the conformation of the reduced FAD altered the rate limiting step of the NADP+ reduction reaction, indicating that the residues interacting with reduced FAD play an important roles in the regulation of the directionality. The mutation on the residues in the C-terminal region affected the stabilization of the CT complex, leading an effective hydride transfer and optimization of the redox equilibrium between FNR and NADP+/H, thus contributing to the regulation of the directionality.
研究課題/領域番号:17K07304, 研究期間(年度):2017-04-01 – 2020-03-31
出典：「酵素基質複合体の構造ダイナミクス解析に基づく反応方向制御機構の解明」研究成果報告書　課題番号17K07304（KAKEN：科学研究費助成事業データベース（国立情報学研究所））（https://kaken.nii.ac.jp/ja/report/KAKENHI-PROJECT-17K07304/17K07304seika/)を加工して作成
DOI: 10.24517/00059222
Source: https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=52936&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
https://kanazawa-u.repo.nii.ac.jp/?action=repository_action_common_download&item_id=52936&item_no=1&attribute_id=26&file_no=1
Access Restrictions: 限定公開
Rights (production): CC BY-NC-ND
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https://kaken.nii.ac.jp/ja/grant/KAKENHI-PROJECT-17K07304/
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Data Provider (Database): 国立情報学研究所 : 学術機関リポジトリデータベース（IRDB）（機関リポジトリ）
https://irdb.nii.ac.jp
Original Data Provider (Database): 金沢大学 : 金沢大学学術情報リポジトリKURA